KANAZAWA Japon, 28 février 2023 /PRNewswire/ — Des chercheurs de l’Université de Kanazawa rapportent dans Nano Lettres la découverte d’un processus dynamique biomoléculaire probablement pertinent pour l’expression des gènes. Le processus, révélé au moyen de la microscopie à force atomique à grande vitesse, implique l’ADN et ses molécules d’emballage.
Dans les organismes dont les cellules ont un noyau, comme les plantes et les animaux, les unités d’emballage de base de l’ADN sont les soi-disant nucléosomes. Un nucléosome est constitué d’un segment d’ADN enroulé autour de huit protéines appelées histones. L’expression des gènes, qui est à la base de la production de protéines, nécessite de « lire » l’ADN, pour lequel l’ADN doit être temporairement déballé. Des études détaillées, et en particulier des visualisations, de la dynamique ADN-histone et nucléosome sont cruciales pour mieux comprendre le déballage de l’ADN et les processus connexes. Mikihiro Shibata de l’Université de Kanazawa et ses collègues ont maintenant réussi à faire des enregistrements vidéo de la dynamique des nucléosomes de H2A. Z, une variante d’histones associée à divers processus biologiques. Les vidéos révèlent le glissement spontané de H2A. Nucléosomes Z sur un substrat.
Variantes de Histone, telles que H2A. Z, diffèrent des formes canoniques (comme H2A) rencontrées dans l’emballage des nucléosomes stables. Ils forment des nucléosomes instables avec des fonctions biologiques particulières; H2A. On pense que Z joue un rôle dans le développement embryonnaire précoce et la différenciation des cellules souches. La dynamique du H2A. Les nucléosomes Z dans des conditions physiologiques sont pour la plupart inconnus. Shibata et ses collègues ont utilisé la microscopie à force atomique à grande vitesse (HS-AFM) pour étudier H2A. Dynamique des nucléosomes Z, car la méthode est un puissant outil de nanoimagerie pour visualiser les structures moléculaires et leur dynamique à haute résolution spatio-temporelle.
Pour observer la dynamique ADN-histone dans les expériences HS-AFM, le nucléosome doit être placé sur un substrat. L’ADN devrait s’adsorber facilement sur le substrat, mais en même temps, les interactions substrat-ADN devraient encore être suffisamment faibles pour éviter de supprimer les processus dynamiques. Les scientifiques ont donc préparé des substrats en mettant des piliers[5]arènes sur une surface de mica. Le pilier[5]Les arènes, molécules à structure tubulaire pentagonale, forment un film mince sur le mica et fournissent la surface idéale pour les observations de la dynamique des nucléosomes.
Les chercheurs ont examiné l’évolution temporelle d’un système constitué d’une particule de nucléosome posée sur un brin d’ADN. Des expériences avec des histones H2A canoniques ont confirmé la stabilité des nucléosomes H2A : aucun changement significatif au fil du temps n’a été observé. Observations pour H2A. Les variantes de l’histone Z ont cependant montré une image différente. HS-AFM avec une résolution temporelle de 0,3 s a révélé des événements de glissement, dans lesquels une particule de nucléosome glisse le long du brin d’ADN.
Les résultats de Shibata et de ses collègues pourraient conduire à une meilleure compréhension des mécanismes biochimiques derrière l’expression des gènes. Citant les chercheurs : «[t]L’imagerie à molécule unique par HS-AFM présentée ici pourrait aider à dévoiler la relation entre la dynamique des nucléosomes et la régulation des gènes … dans un avenir proche.
Arrière-plan
Microscopie à force atomique à grande vitesse
Le principe général de la microscopie à force atomique (AFM) est de faire balayer une toute petite pointe de la surface d’un échantillon. Au cours de cette période horizontale (xy), dont la pointe, qui est fixée à un petit porte-à-faux, suit la verticale de l’échantillon (z), induisant une force sur le porte-à-faux qui peut être mesurée. L’ampleur de la force à l’ xy peut être lié à l’ z
valeur; le Xyz Les données générées au cours d’une analyse donnent ensuite lieu à une carte altimétrique fournissant des informations structurelles sur l’échantillon étudié. En AFM haute vitesse (HS-AFM), le principe de fonctionnement est légèrement plus impliqué : le porte-à-faux est fait pour osciller près de sa fréquence de résonance. Lorsque la pointe est déplacée autour d’une surface, les variations de l’amplitude (ou de la fréquence) de l’oscillation du porte-à-faux – résultant de l’interaction de la pointe avec la surface de l’échantillon – sont enregistrées, car elles fournissent une mesure de la valeur locale « z ». AFM n’implique pas de lentilles, de sorte que sa résolution n’est pas limitée par la limite dite de diffraction comme dans la diffraction des rayons X, par exemple.
HS-AFM donne lieu à une vidéo, où l’intervalle de temps entre les images dépend de la vitesse à laquelle une seule image peut être générée (par xy-analyse de l’échantillon). Ces dernières années, des chercheurs de l’Université de Kanazawa ont développé davantage HS-AFM, afin qu’il puisse être appliqué à Étudiez les molécules biochimiques et les processus biomoléculaires en temps réel. Mikihiro Shibata et des collègues ont maintenant appliqué la méthode pour étudier la dynamique des nucléosomes, révélant un processus de glissement des particules de nucléosomes le long d’un brin d’ADN.
Figure connexe
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Légende : Visualisation par microscopie à force atomique à grande vitesse du glissement d’un H2A. Nucléosome Z le long d’un brin d’ADN.
© 2023 Morioka, et al., Nano Lettres
Référence
Shin Morioka, Shoko Sato, Naoki Horikoshi, Tomoya Kujirai, Takuya Tomita, Yudai Baba, Takahiro Kakuta, Tomoki Ogoshi, Leonardo Puppulin, Ayumi Sumino, Kenichi Umeda, Noriyuki Kodera, Hitoshi Kurumizaka, et Mikihiro Shibata. La microscopie à force atomique à grande vitesse révèle un glissement spontané des nucléosomes de H2A. z à l’échelle de temps inférieure à la seconde, Nano Lettres (2023).
DOI : doi=10.1021/acs.nanolett.2c04346
https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acs.nanolett.2c04346
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